• Bagikan:
• 
• 
• 
• 
• 
• 
• 

Text  

"Desain Struktur Mutan Α-Amilase Saccharomycopsis Fibuligera R64 Untuk Meningkatkan Adsorptivitasnya Terhadap Substrat Dengan Menggunakan Metode Bioinformatika"

---

• Ketersediaan
• Informasi Detil
• Deskripsi
• Versi lain/terkait
• Komentar

• Code	CallNo	Lokasi	Ketersediaan
  TM560	TM560	Perpustakaan Sekolah Pascasarjana	Tersedia

• Perpustakaan	Sekolah Pascasarjana
  Judul Seri	-
  No. Panggil	TM560
  Penerbit	: Bandung., 2018
  Deskripsi Fisik	-
  Bahasa	Indonesia
  ISBN/ISSN	-
  Klasifikasi	NONE
  Tipe Isi	-
  Tipe Media	-
  Tipe Pembawa	-
  Edisi	-
  Subyek	-
  Info Detil Spesifik	-
  Pernyataan Tanggungjawab	-

• α-Amilase merupakan salah satu enzim penting yang digunakan pada industri berbasis pati. Pada prosesnya, suhu tinggi dibutuhkan untuk memecah molekul pati sehingga meningkatkan biaya produksi. Tingginya adsorptivitas α-amilase terhadap substrat diketahui dapat menurunkan suhu hidrolisis. Modul pengikat karbohidrat (CBM) dan/atau sisi pengikatan di permukaan (SBS) merupakan dua bagian penting yang bertanggung jawab pada pengikatan substrat. α-Amilase Saccharomycopsis fibuligera R64 (Sfamy R64), enzim asal Indonesia, diketahui memiliki aktivitas amilolitik yang tinggi namun memiliki adsorptivitas yang rendah terhadap substrat. Penelitian ini bertujuan untuk merancang mutan Sfamy R64 agar memiliki adsorptivitas yang lebih baik dengan menambahkan SBS pada strukturnya menggunakan metode bioinformatika. Perilaku struktural Sfamy R64 dan kontrol positif (α-amilase Aspergillus niger) dipelajariv menggunakan simulasi dinamika molekul (DM). Setelah itu, mutan Sfamy R64 dirancang untuk memiliki SBS yang stabil dengan meniru kontrol positif. Afinitas substrat dievaluasi menggunakan metode MM/GBSA. Mutan Sfamy R64 dengan konstruksi S383Y/S386W/N421G/S278N/A281K/Q384K/K398R dan insersi G400_S401insTDGS stabil selama simulasi dan substrat dapat terikat hingga 55 ns. Mutan dan kontrol positif memiliki perilaku SBS serupa dan energi interaksi pada natif, mutan, dan kontrol positif masing-masing -5,2; -8,2; dan - 17,6 kkal/mol. Peningkatan pengikatan substrat yang terjadi pada mutan ini berpotensi untuk diuji pada laboratorium. Kata kunci: α-amilase, Sfamy R64, sisi pengikatan permukaan, adsorptivitas pati, simulasi dinamika molekul α-Amylase is one of the important enzymes in the starch-processing industry. In that processing, high temperature is needed to break down the starch molecules thus resulting in high cost of production. The high adsorptivity of α-amylase toward substrate is known to decrease the hydrolysis temperature. Carbohydrate Binding Module (CBM) and/or Surface Binding Site (SBS) are two important part which responsible to the adsorption of starch. Saccharomycopsis fibuligera R64 α-amylase (Sfamy R64), a locally-sourced enzyme from Indonesia, showed high amylolytic activity but low starch adsorptivity. This study aimed to design a mutant of Sfamy R64 to have better adsorptivity by introducting a SBS on its structure using bioinformatics approach. The structural behavior of Sfamy R64 and positive control (Aspergillus niger α-amylase) were studied using molecular dynamics simulation. After that, the mutants of Sfamy R64 were designed to have a stable SBS which mimic the positive control. The substrate affinity was evaluated using MM/GBSA method. Mutant of Sfamy R64 that constracted by S383Y/S386W/N421G/S278N/A281K/Q384K/K398R and insertions of G400_S401insTDGS was stable throughout DM simulation and substrate could bound to the SBS over 55 ns. Mutant and positive control have similar structural behavior of SBS and interaction energy of wild-type, mutant, and positive control were -5.2, -8.2, and -17.6 kcal/mol, respectively. The enhanced substrate binding in the mutant suggests the potential to be tested in laboratory. Keywords: α-amylase, Sfamy R64, surface binding site, starch adsorptivity, molecular dynamics simulation

• Tidak tersedia versi lain

• Silakan login dahulu untuk melihat atau memberi komentar.